¿Qué es la alvespimicina?
Con sede en Xi'an, origen histórico de la antigua Ruta de la Seda, Xi'an Faithful BioTech Co., Ltd. aprovecha al máximo los sólidos recursos logísticos e industriales químicos de la ciudad para convertirse en un proveedor integral de productos químicos finos que presta servicios a clientes de todo el mundo.alvespimicinaes un compuesto de molécula pequeña de benzoquinona semi-sintético derivado del esqueleto natural de geldmicina. Su base libre corresponde a la designación 467214-20-6. Su forma de clorhidrato es la variante más utilizada en entornos de investigación. Se presenta como un polvo fino, siendo la base libre un polvo de color violeta claro, mientras que la capa de clorhidrato forma una textura negra-de color violeta oscuro. Esta sustancia es una molécula muy eficaz que se dirige a la proteína de choque térmico HSP90. En el sistema libre, su actividad de unión al objetivo alcanza los 62 nM. Ocupa de manera competitiva la región de unión a ATP dentro de la proteína HSP90, bloqueando directamente la función central de esta chaperona molecular para ayudar al plegamiento de proteínas intracelulares y al transporte estable. Como resultado, muchas proteínas de señalización intracelular relacionadas con la regulación de la proliferación y la inflamación pierden soporte estructural y se descomponen y eliminan gradualmente a través de la vía de ubiquitinación. Simultáneamente, la célula compensa aumentando la expresión de HSP70; esta característica se utiliza a menudo como marcador para observar los efectos dentro del sistema.
Aplicación de alvespimicina
En comparación con el 17-AAG modificado a partir del mismo núcleo original, esta sustancia mejora significativamente su hidrofilia al introducir una cadena lateral de dimetilaminoetilo, lo que da como resultado una distribución más uniforme y un período de retención más prolongado dentro de los tejidos biológicos. Muestra efectos reguladores significativos en varios modelos celulares que proliferan anormalmente y puede actuar en docenas de vectores de señalización clave, incluidos HER2, AKT, p53 mutante y JAK. Actualmente, esta sustancia solo está disponible como reactivo estándar de laboratorio, ampliamente utilizado en investigaciones básicas como el análisis de vías de señalización celular, la validación de mecanismos objetivo de proteínas chaperonas y la detección de sistemas sinérgicos multi-componentes. La investigación relacionada cubre múltiples áreas, incluidos modelos de células sólidas, modelos de células sanguíneas y modelos de lesiones inflamatorias. Experimentos anteriores de exploración biológica de múltiples etapas han acumulado datos de observación completos in vitro e in vivo para la optimización estructural y la expansión del alcance de derivados de la columna vertebral similares, lo que la convierte en una herramienta pionera representativa de moléculas pequeñas en el campo de la investigación de proteínas de choque térmico.
COA
| Artículo de prueba | Especificación | Resultado de la prueba |
| Apariencia | De morado a morado oscuro polvo |
Cumple |
| Pureza (HPLC) | Mayor o igual a 98,0% | 98.65% |
| Peso molecular | 616.75 | 616.72 |
| Solubilidad | Soluble en DMSO, metanol | Cumple |
| Condición de almacenamiento | -20 grados, sellado, lejos de luz |
Cumple |
| Pérdida por secado | Menor o igual al 0,5% | 0.21% |
| metales pesados | Menor o igual a 10 ppm | Cumple |
| Conclusión | Cumplir con las especificaciones empresariales | |
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Densidad: 1,2±0,1 g/cm³
Punto de ebullición: 810,5 ± 65,0 grados a 760 mmHg
Fórmula molecular: C32H48N4O8
Peso molecular: 616,745
Punto de inflamación: 444,0 ± 34,3 grados
Masa exacta: 616,347229 g
PSA: 169,52000 gramos
LogP: 2,07 g
Mecanismo de acción de la alvespimicina
alvespimicinase dirige y se une a la proteína chaperona molecular HSP90, ocupando su sitio de unión interno y bloqueando su actividad chaperona.
Las proteínas reguladoras de señalización sin soporte se vuelven menos estables y se degradan a través de vías de degradación celular endógena.
Bloquea múltiples vías de señalización relacionadas con la proliferación celular y la activación anormal, inhibiendo la proliferación y migración celular excesiva.
Estimula la expresión compensatoria de HSP70, que puede servir como marcador para evaluar los efectos de la acción molecular.
Induce la detención del ciclo celular, promoviendo la apoptosis programada en células que proliferan anormalmente.
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Preguntas frecuentes
01. ¿Cuál es el objetivo principal de la alvespimicina?
El objetivo principal es la chaperona molecular de la proteína de choque térmico 90 (HSP90).
02. ¿Cómo inhibe la alvespimicina la función objetivo?
alvespimicinase une competitivamente a la región de unión de ATP-dentro del objetivo, bloqueando directamente su función de estabilizar el plegamiento de proteínas accesorias.
03. ¿Qué cambios ocurren en las células después de que se bloquea la función objetivo?
Degradación de proteínas de señalización relacionadas con la proliferación-, detención del ciclo celular y apoptosis programada en células anormales.
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